Биология клетки/Многостраничная версия/Основные понятия химии и химический состав клеток

Основные понятия химии и химический состав клеток

Полезные сайты по теме:

• [1]— Первоначальные химические понятия (содержит перенаправление на файл в формате .doc)
• [2] — А. В. Мануйлов, В. И. Родионов. Основы химии. Электронный учебник.
• [[3]] ХиМиК.ru
• [[4]] — Химический портал Википедии
• [5] — Учебник биохимии (англ.)
• [6] — еще один учебник биохимии (англ.)

Атомы

Строение атома

Атом гелия

А́том (др.-греч. ἄτομος — неделимый) — наименьшая частица химического элемента, являющаяся носителем его свойств. Атом состоит из атомного ядра и окружающего его электронного облака. Ядро атома состоит из положительно заряженных протонов и электрически нейтральных нейтронов, а окружающее его облако состоит из отрицательно заряженных электронов.

Поскольку число протонов в ядре совпадает с числом электронов, то атом в целом оказывается электрически нейтральным. Атом, который отдал или приобрел электроны, обладает некоторым положительным или отрицательным зарядом и называется ионом (ион может представлять собой и группу атомов — часть молекулы).

Атомы классифицируются по числу протонов и нейтронов в ядре: число протонов определяет принадлежность атома некоторому химическому элементу. Число нейтронов у атомов одного химического элемента может различаться, атомы с одинаковым числом протонов, но разным числом нейтронов называют изотопами данного элемента.

Атомы, связанные межатомными связями, образуют молекулы.

Модели атомов

В разные эпохи предлагались различные модели атомов, наиболее известная из которых — планетарная модель атома Бора-Резерфорда. В 1911 году Эрнест Резерфорд, проделав ряд экспериментов, пришёл к выводу, что атом представляет собой подобие планетной системы, в которой электроны движутся по орбитам вокруг расположенного в центре атома тяжёлого положительно заряженного ядра («модель атома Резерфорда»). Однако такое описание атома вошло в противоречие с классической электродинамикой. Дело в том, что, согласно классической электродинамике, электрон при движении с центростремительным ускорением должен излучать электромагнитные волны, а следовательно, терять энергию. Расчеты показывали, что время, за которое электрон в таком атоме упадёт на ядро, совершенно ничтожно. Для объяснения стабильности атомов Нильсу Бору пришлось ввести постулаты, которые сводились к тому, что электрон в атоме, находясь в некоторых специальных энергетических состояниях, не излучает («модель атома Бора-Резерфорда»). Постулаты Бора показали, что для описания атома классическая механика неприменима. Дальнейшее изучение излучения атома привело к созданию квантовой механики, которая позволила объяснить подавляющее большинство наблюдаемых фактов.

Современные представления об атоме

Сегодня общепринятой является модель атома, являющаяся развитием планетарной модели. Считается, что ядро атома состоит из положительно заряженных протонов и не имеющих заряда нейтронов и окружено отрицательно заряженными электронами.

Однако представления квантовой механики не позволяют считать, что электроны движутся вокруг ядра по сколько-нибудь определённым траекториям (неопределённость координаты электрона в атоме может быть сравнима с размерами самого атома).

Химические свойства атомов определяются конфигурацией электронной оболочки и описываются c помощью квантовой механикой. Положение атома в таблице Менделеева определяется числом протонов, в то время как число нейтронов принципиально на химические свойства не влияет; при этом нейтронов в ядре, как правило, не меньше, чем протонов (см. атомное ядро). Если атом находится в нейтральном состоянии, то число электронов в нём равно числу протонов. Основная масса атома сосредоточена в ядре, а массовая доля электронов в общей массе атома незначительна (несколько сотых процента массы ядра).

Массу атома принято измерять в атомных единицах массы, равных 1/12 от массы атома стабильного изотопа углерода ¹²C.

Субатомные частицы

Хотя слово атом в первоначальном значении обозначало частицу, которая не делится на меньшие части, согласно современным представлениям он состоит из более мелких частиц, называемых субатомными частицами. Атом состоит из электронов, протонов, все атомы, кроме водорода-1, содержат также нейтроны.

Электрон является самой лёгкой из составляющих атом частиц с массой 9,11 х 10⁻²⁸ г, отрицательным зарядом и размером, слишком малым для измерения современными методами. Протоны обладают положительным зарядом и в 1836 раз тяжелее электрона (1,6726 х 10⁻²⁴ г). Нейтроны не обладают электрическим зарядом и в 1839 раз тяжелее электрона (1,6929 х 10⁻²⁴ г).

При этом масса ядра меньше суммы масс составляющих её протонов и нейтронов из-за эффекта дефекта массы. Нейтроны и протоны имеют сравнимый размер, около 2,5 х 10⁻¹⁵ м, хотя размеры этих частиц определены плохо.

В стандартной модели элементарных частиц как протоны, так и нейтроны состоят из элементарных частиц, называемых кварками. Наряду с лептонами, кварки являются одной из основных составляющих материи. И первые и вторые являются фермионами. Существует шесть типов кварков, каждый из которых имеет дробный электрический заряд, равный +2/3 или −1/3 элементарного. Протоны состоят из двух u-кварков и одного d-кварка, а нейтрон — из одного u-кварка и двух d-кварков. Это различие объясняет разницу в массах и зарядах протона и нейтрона. Кварки связаны между собой сильными ядерными взаимодействиями, которые передаются глюонами.

Размер атомов

Атомы не имеют отчётливо выраженной внешней границы, поэтому их размеры часто определяют по расстоянию между ядрами соседних атомов, которые образовали химическую связь. Половина этого расстояния — радиус атома.

Есть и другой вариант определения радиуса атома (см. статью Размер атомов).

В периодической системе элементов размер атома увеличивается при движении сверху вниз по столбцу и уменьшается при движении по строке слева направо. Соответственно, самый маленький атом — это атом гелия, имеющий радиус 32 пм, а самый большой — атом цезия (225 пм). Эти размеры в тысячи раз меньше длины волны видимого света (400—700 нм), поэтому атомы нельзя увидеть в оптический микроскоп. Однако отдельные атомы можно наблюдать (например, на поверхности металлов) с помощью сканирующего туннельного микроскопа. Диаметр ядра атома примерно в 100.000 раз меньше диаметра самого атома.

Радиус зависит от положения атома, его типа, вида химической связи, числа ближайших атомов (координационного числа) и квантово-механического свойства, известного как спин.

Малость атомов демонстрируют следующие примеры. Человеческий волос по толщине в миллион раз больше атома углерода. Толщина человеческого волоса примерно 10⁵ нм, а 10 углеродных атомов, выстроенных в цепочку, по толщине как 1 нм. Одна капля воды содержит 2 x 10 ²¹ атомов кислорода и в два раза больше атомов водорода. Если бы яблоко можно было увеличить до размеров Земли, то атомы достигли бы исходных размеров яблока.

Электронные орбитали и энергетические уровни

См. статью Атомная орбиталь См. статью Энергетический уровень

Когда электрон находится в связанном состоянии в атоме, он обладает потенциальной энергией, которая обратно пропорциональна его расстоянию от ядра. Эта энергия обычно измеряется в электронвольтах (эВ) и равна энергии, которую надо передать электрону, чтобы сделать его свободным (оторвать от атома). Согласно квантовомеханической модели атома связанный электрон может занимать только дискретный набор разрешённых энергетических уровней — состояний с определённой энергией. Наинизшее из разрешённых энергетических состояний называется основным, а все остальные — возбуждёнными.

Для перехода электрона с одного энергетического уровня на другой нужно передать ему или отнять у него энергию. Это происходит путём соответственно поглощения или испускания фотона, причём энергия этого фотона равна абсолютной величине разности энергий начального и конечного уровней электрона. Энергия испущенного фотона пропорциональна его частоте, поэтому переходы между разными энергетическими уровнями проявляются в различных областях электромагнитного спектра.Каждый элемент имеет уникальный спектр испускания, который зависит от заряда ядра, заполнения электронных подоболочек, взаимодействия электронов, а также других факторов.

Когда излучение с непрерывным спектром проходит через вещество (например, газ или плазма|плазму), некоторые фотоны поглощаются атомами или ионами, вызывая электронные переходы между энергетическим состояниями, разность энергий которых равна энергии поглощённого фотона. Затем эти возбуждённые электроны спонтанно переходят на уровень, лежащий ниже по энергии, снова испуская фотоны. Таким образом, вещество ведёт себя как фильтр, превращая исходный непрерывный спектр в спектр поглощения, в котором имеются серии тёмных полос. При наблюдении с тех углов, куда не направлено исходное излучение, можно заметить излучение с спектр испускания, излучаемого атомами. Спектроскопический анализ — измерения энергии, амплитуды и ширины спектральных линий излучения — позволяют определить вид излучающего вещества и физические условия в нём.

Электроны в атоме притягиваются к протонам, находящимся в ядре, под действием электромагнитных сил. Для того, чтобы электрон смог преодолеть притяжение ядра, ему необходимо передать энергию от внешнего источника. Чем ближе электрон находится к ядру, тем больше энергии для этого необходимо.

Электромагнитные силы удерживают электроны внутри потенциального барьера, окружающего ядро.

Электронам, как и другим субатомным частицам, свойственен корпускулярно-волновой дуализм — они представляют собой одновременно и частицу, и волну. В электронном облаке электронам соответствуют трёхмерные стоячие волны, не изменяющие своей формы с течением времени относительно ядра. Говорят, что электрон движется по орбитали. Существует дискретный набор таких орбиталей, и электроны могут находиться длительное время только в этих состояниях, так как они являются наиболее устойчивыми.

На самом же деле это состояние описывают волновой функцией, квадрат которой характеризует плотность вероятности нахождения частицы в данной точке пространства в данный момент времени.

Каждой орбитали соответствует свой уровень энергии. Электрон может перейти на уровень с большей энергией (новую орбиталь), поглотив фотон — квант света. При этом он окажется в новом состоянии с большей энергией. Аналогично, он может перейти на уровень с меньшей энергией, излучив фотон. Энергия фотона при этом будет равна разности энергий электрона на этих уровнях (см. постулаты Бора).

Главное (радиальное) квантовое число — целое число, обозначающее номер энергетического уровня. Характеризует энергию электронов, занимающих данный энергетический уровень. Главное квантовое число характеризует энергию электрона. Оно обозначается как $n$. При увеличении главного квантового числа возрастают радиус орбиты и энергия электрона.

Наибольшее число электронов на энергетическом уровне, с учетом спина электрона, определяется по формуле $~N=2n^2$, где N — число электронов на уровне, а n — главное квантовое число (номер уровня). Таким образом, на первом энергетическом уровне может находиться максимум 2 электрона, на втором — 8, на третьем — 18 и т. п. На каждом энергетическом уровне орбиталей вдвое меньше, чем электронов (1 орбиталь на первом уровне, 3 — на втором, 9 — на третьем). На каждой орбитали может находиться максимум по два электрона, отличающихся спином. Участвуют в образовании химически- связей и определяют химические свойства атомов данного химического элемента почти исключительно электроны внешнего (самого далекого от ядра) электронного уровня.

Главное квантовое число является первым в ряду квантовых чисел, который включает в себя главное, орбитальное и магнитное квантовые числа, а также спин. Эти четыре квантовые числа определяют уникальное состояние электрона в атоме (его волновую функцию).

Электронные оболочки

При увеличении номера элемента (числа протонов в ядре) растет и число электронов. В какой последовательности они занимают электронные орбитали? Оказывается, чем меньше энергия данной орбитали, тем «быстрее» она заполняется электронами. Если же есть несколько орбиталей с равными энергиями. то электроны «стремятся» располагаться на них поодиночке, если есть такая возможность.

Электронная оболочка атома — область пространства вероятного местонахождения электронов, характеризующихся одинаковым значением главного квантового числа n и, как следствие, располагающихся на близких энергетических уровнях. Каждая электронная оболочка может иметь определенное максимальное число электронов.

Электронные оболочки обозначаются буквами s, p, d, f, g или цифрами от 0 до 4. Электроны внешних оболочек обладают большей энергией, и, по сравнению с электронами внутренних оболочек, находятся дальше от ядра, что делает их более важными в анализе поведения атома в химических реакциях и в роли проводника, так как их связь с ядром слабее и легче разрывается.

Подуровни оболочек

Каждая оболочка состоит из одного или нескольких подуровней, каждый из которых состоит из атомных орбиталей. К примеру, первая оболочка (K) состоит из одного подуровня «1s». Вторая оболочка (L) состоит из двух подуровней, 2s и 2p. Третья оболочка — из «3s», «3p» и «3d». Возможные варианты подуровней оболочек приведены в следующей таблице:

Обозначение подуровня	l	Макс. кол-во электронов	Содержание в оболочках	Историческое наименование
s	0	2	В каждой	sharp
p	1	6	Во всех, начиная со 2	principal
d	2	10	Во всех, начиная с 3	diffuse
f	3	14	Во всех, начиная с 4	fundamental
g	4	18	Во всех, начиная с 5
h	5	22	Во всех, начиная с 6
i	6	26	Во всех, начиная с 7

Валентные оболочки

Валентная оболочка — самая внешняя оболочка атома. Электроны этой оболочки зачастую называют валентными электронами, так как в основном именно эти электроны определяют поведение атома в химических реакциях. При образовании химических связей атомы «стремятся» заполнить свои внешние валентные оболочки.

С точки зрения химической активности, наименее активными считаются атомы, в которых валентная оболочка окончательно заполнена (инертные газы). Наибольшей химической активностью обладают атомы, в которых валентная оболочка состоит всего из одного электрона (щелочные металлы), и атомы, в которых одного электрона не хватает для окончательного заполнения оболочки (галогены).

На самом деле всё немного сложнее. Поведение атома в химических реакциях определяют электроны, обладающие большей энергией, то есть те электроны, которые расположены дальше от ядра. Электроны внутренних подуровней оболочек имеют меньшую энергию, чем электроны внешних подуровней. Несмотря на то, что электроны подуровня оболочки 3d могут не принадлежать к т. н. валентной оболочке, они могут иметь энергию большую, чем электроны подуровня оболочки 4s, что делает их валентными электронами (см. Валентные электроны и валентность).

Чтобы показать повторяющиеся химические свойства химических элементов, их упорядочивают в виде периодической таблицы (таблицы Менделеева). Элементы с одинаковым числом валентных электронов формируют группу, которая изображается в таблице в виде столбца (движение по горизонтальному ряду соответствуют заполнению валентной оболочки электронами). Элементы, находящиеся в самом правом столбце таблицы, имеют полностью заполненную электронами внешнюю оболочку, поэтому они отличаются крайне низкой химической активностью и называются инертными, или благородными газами.

Порядок заполнения электронных оболочек

Порядок заполнения электроннных оболочек (орбиталей с одинаковым значением главного квантового числа n) определяется правилом Клечковского, порядок заполнения электронами орбиталей в пределах одного подуровня (орбиталей с одинаковыми значениями главного квантового числа n и орбитального квантового числа l) определяется Правилом Хунда.

Для начала разберемся в заполнении двух первых энергетических уровней. На первом уровне всего одна орбиталь (1s), на которой могут располагаться максимум два электрона. Энергия этой орбитали у любого атома ниже, чем у всех остальных орбиталей, поэтому она всегда заполняется первой. На втором уровне имеется четыре орбитали — 2s, 2px, 2py и 2pz. Сначала целиком заполняется 2s орбиталь (ее энергия меньше, чем у 2p-орбиталей). Затем заполняются p-орбитали. У них энергия равная, поэтому сначала электроны располагаются на них поодиночке. Так, у элемента N 5 (бор) электронная формула, которая описывает распределение электронов по орбиталям, будет 1s2 2s2 2px1 1py1 2pz1. Это означает, что по два электрона находятся на двух s-орбиталях и по одному — на каждой из трех p-орбиталей (см.[[7]].

ВОПРОС 1

КАКОВА ЭЛЕКТРОННАЯ ФОРМУЛА ЭЛЕМЕНТА N 6 (УГЛЕРОДА)?

ВОПРОС 2

СКОЛЬКО ВАЛЕНТНЫХ ЭЛЕКТРОНОВ У БОРА? У УГЛЕРОДА?

Химические элементы

По определению, любые два атома с одним и тем же числом протонов в их ядрах относятся к одному химическому элементу. Итак, химический элемент — это сорт атомов с определенным числом протонов в ядре.

На июнь 2009 года известно 117 химических элементов (с порядковыми номерами с 1 по 116 и 118), из них 94 обнаружены в природе (некоторые — лишь в следовых количествах), остальные 23 получены искусственно в результате ядерных реакций.

Первые 112 элементов имеют постоянные названия, остальные — временные. Открытие 112-го элемента (самый тяжелый из официальных) признано Международным союзом теоретической и прикладной химии (en:International Union for Pure and Applied Chemistry). Самый стабильный из известных изотопов данного элемента имеет период полураспада 34 секунды. На начало июня 2009 года носит неофициальное имя унунбий, был впервые синтезирован в феврале 1996 года на ускорителе тяжелых ионов в Институте тяжелых ионов (Gesellschaft für Schwerionenforschung, GSI) в Дармштадте, Германия (в результате бомбардировки свинцовой мишени ядрами цинка). Первооткрыватели имеют полгода, чтобы предложить новое официальное название для добавления в таблицу (ими уже предлагались Виксхаузий, Гельмгольций, Венусий, Фриший, Штрассманий и Гейзенбергий). В настоящее время известны трансурановые элементы с номерами 113—116 и 118, полученные в Объединенном институте ядерных исследований в Дубне, однако они официально пока не признаны.

Химические символы Символы химических элементов используются как сокращения для названия элементов. В качестве символа обычно берут начальную букву названия элемента и в случае необходимости добавляют следующую или одну из следующих. Обычно это начальные буквы латинских названий элементов: Cu — медь (cuprum), Ag — серебро (argentum), Fe — железо (ferrum), Au — золото (aurum), Hg — ртуть (hydrargirum).

Пока Вам необходимо запомнить символы следующих элементов:

• C — углерод
• H — водород
• O — кислород
• N — азот
• S — сера
• P — фосфор
• K — калий
• Ca — кальций
• Mg — магний
• Fe — железо
• Cl — хлор

Карточка химического элементавключает краткую информацию о его свойствах. На рисунке показана карточка рутения.

• 1 — обозначение химического элемента.
• 2 — русское название.
• 3 — порядковый номер химического элемента, равный количеству протонов в атоме.
• 4 — атомная масса.
• 5 — распределение электронов по энергетическим уровням.
• 6 — электронная конфигурация.

Атомы с одним и тем же количеством протонов, но разным количеством нейтронов называют изотопами данного элемента. Например, атомы водорода всегда содержат один протон, но существуют изотопы без нейтронов (водород-1, иногда также называемый протием — наиболее распространённая форма), с одним нейтроном (дейтерий) и двумя нейтронами (тритий).

Известные элементы составляют непрерывный натуральный ряд по числу протонов в ядре, начиная с атома водорода с одним протоном и заканчивая атомом унуноктия, в ядре которого 118 протонов.

Масса атома

Поскольку наибольший вклад в массу атома вносят протоны и нейтроны, полное число этих частиц называют массовым числом. Массу покоя атома часто выражают в атомных единицах массы (а. е. м.), которая также называется дальтоном (Да). Эта единица определяется как 1/12 часть массы покоя нейтрального атома обычного изотопа углерода — углерода-12, которая приблизительно равна 1,66 x 10⁻²⁴ г. Масса атома приблизительно равна произведению массового числа на атомную единицу массы.

Водород-1 — наилегчайший изотоп водорода и атом с наименьшей массой, он имеет атомную массу около 1,007825 а. е. м.

Атомная масса химического элемента (также «средняя атомная масса», «стандартная атомная масса») является средневзвешенной атомной массой всех стабильных изотопов данного химического элемента с учётом их природной распространённости в земной коре и атмосфере. Например, хлор в природных соединениях находится в виде двух изотопов: ³⁵Cl (75,5 % массы) и ³⁷Cl (24,5 % массы). Среднюю атомную массу природного хлора равна 0,755∙35 + 0,245∙37 = 35,5

Именно эта атомная масса представлена в периодической таблице Д. И. Менделеева, её используют в стехиометрических расчётах.

Моль (единица количества вещества)

Так как массы даже самых тяжёлых атомов в обычных единицах (например, в граммах) очень малы, то в химии для измерения этих масс используют моли.

В одном моле любого вещества по определению содержится одно и тоже число атомов или иных частиц (молекул, ионов)— примерно 6,022×10²³. Это число (число Авогадро) выбрано таким образом, что если масса элемента равна 1 а. е. м., то моль атомов этого элемента будет иметь массу 1 г. Например, углерод (точнее, изотоп углерод-12)имеет массу 12 а. е. м., поэтому 1 моль углерода весит 12 г.

Моль — одно из важнейших для химии понятий, и вот почему. Химические вещества вступают в химические реакции в определенных соотношениях, которые определяются их формулами. Например, при реакции горения водорода образуется вода. При этом в конечном продукте (Н₂О) на каждый атом кислорода приходится два атома водорода. Значит, если мы хотим, чтобы исходные вещества целиком израсходовались в ходе реакции (ни одно из них не оказалось в избытке), на каждые два атома водорода нужно взять один атом кислорода. Но как это сделать? Нужно взять 1 моль кислорода и 2 моля водорода (или 0,1 моль кислорода и 0,2 моля водорода — важно соотношение 1:2). А это можно сделать, зная молекулярную массу кислорода O₂(32 Да) и водорода H₂(2 Да). Молекулярную массу легко перевести в молярную массу.

Моля́рная ма́сса вещества — масса одного моль вещества. Для отдельных химических элементов молярной массой является масса одного моля отдельных атомов этого элемента. В этом случае молярная масса элемента, выраженная в г/моль, численно совпадает с массой атома элемента, выраженной в а.е.м. (атомная единица массы). Однако надо четко представлять разницу между молярной массой и молекулярной массой, понимая, что они равны лишь численно и отличаются по размерности.

Молярные массы сложных молекул можно определить, суммируя молярные массы входящих в них элементов. Например, молярная масса воды (H₂O) есть M_H2O = 2 M_H +M_O = 2·1+16 = 18 (г/моль).

ВОПРОС 1

ТАК СКОЛЬКО ЖЕ ГРАММОВ КИСЛОРОДА И ВОДОРОДА НУЖНО ВЗЯТЬ, ЧТОБЫ ПОЛУЧИТЬ 96 ГРАММОВ ВОДЫ И ЧТОБЫ ПРИ ГОРЕНИИ НИ ОДНО ВЕЩЕСТВО НЕ ОКАЗАЛОСЬ В ИЗБЫТКЕ?

Радиоактивный распад

У каждого химического элемента есть один или более изотопов с нестабильными ядрами, которые подвержены радиоактивному распаду, в результате чего атомы испускают частицы или электромагнитное излучение. Радиоактивность возникает, когда радиус ядра больше радиуса действия сильных взаимодействий (расстояний порядка 1 фм.

Существуют три основные формы радиоактивного распада:

• Альфа-распад происходит, когда ядро испускает альфа-частицу — ядро атома гелия, состоящее из двух протонов и двух нейтронов. В результате испускания этой частицы возникает элемент с меньшим на два атомным номером.
• Бета-распад происходит из-за слабых взаимодействий, и в результате нейтрон превращается в протон или наоборот. В первом случае происходит испускание электрона и антинейтрино, во втором — испускание позитрона и нейтрино. Электрон и позитрон называют бета-частицами. Бета-распад увеличивает или уменьшает атомный номер на единицу.
• Гамма-излучение происходит из-за перехода ядра в состояние с более низкой энергией с испусканием электромагнитного излучения. Гамма-излучение может происходить вслед за испусканием альфа- или бета-частицы после радиоактивного распада.

Каждый радиоактивный изотоп характеризуется периодом полураспада, то есть временем, за которое распадается половина ядер образца. Количество оставшихся ядер уменьшается экспоненциально — вдвое за каждый период полураспада. Например, по прошествии двух периодов полураспада в образце останется только 25 % ядер исходного изотопа.

Радиоактивный распад играет важную роль в жизни организмов и в современных методах их исследования. Во-первых. разные виды ионизирующего излучения оказывают воздействие на все живые клетки, являются важным источником мутаций и других поверждений макромолекул. Во-вторых, метод меченых атомов (радиоизотопный метод) широко использщуется для исследования биохимических и молекулярно-биологических процессов, происходящих в клетках. В-третьих, в медицине (в особенности в онкологии) широко используются методы радиотерапии. Наконец, только с появлением радиоизотопного анализа появилась возможность определять абсолютный возраст горных пород, что играет важную роль в геологии и палеонтологии (см.[[8]]).

Валентность

Валентность (от лат. valens — имеющий силу) — способность атомов химических элементов образовывать химические связи с атомами других элементов. В свете строения атома валентность — это способность атомов отдавать или присоединять определенное число электронов. В соединениях, образованных при помощи ионных связей, валентность атомов определяется числом присоединенных или отданных электронов. В соединениях с ковалентными связями валентность атомов определяется числом образовавшихся «общих» электронных пар.

Однако в настоящее время весьма затруднительно найти единую меру для характеристики способности атома к образованию химической связи. Существуют разные количественные характеристики способности атомов соединяться друг с другом: понятие валентности (ковалентности), понятие степени (состояния) окисления и понятие координационного числа.

Валентности некоторых химических элементов

• Водород, калий, натрий, хлор, фтор — I.
• Кислород, кальций, магний — II
• Алюминий, хром — III.
• Углерод в органических соединениях — IV.

Валентные электроны и валентность

В химии валентными электронами называют электроны, находящиеся на внешней, или валентной, оболочке атома. Валентные электроны определяют поведение химического элемента в химических реакциях. Чем меньше валентных электронов имеет элемент, тем легче он отдаёт эти электроны (проявляет свойства восстановителя) в реакциях с другими элементами. И наоборот, чем больше валентных электронов содержится в атоме химического элемента, тем легче он приобретает электроны (проявляет свойства окислителя) в химических реакциях при прочих равных условиях. Полностью заполненные внешние электронные оболочки имеют инертные газы, которые проявляют минимальную химическую активность. Периодичность заполнения электронами внешней электронной оболочки определяет периодическое изменение химических свойств элементов в таблице Менделеева.

Валентность элемента часто совпадает с числом валентных электронов (например, у щелочных металлов 1 валентный электрон, и валентность у них всегда I, у щелочноземельных металлов) 2 валентных электрона, и валентность у них II) или с числом электронов, которых не хватает до заполнения внешнего уровня (например, у галогенов до заполнения внешнего уровня не хватает одного электрона, и валентность у них I).

У части элементов встречается переменная валентность — в зависимости от того, с какими элементами он вступает в соединения и какие молекулы при этом образуются. Так, азот может иметь валентности I, II, III, IV и V (а степени окисления — −3, −2, −1, +1, +2, +3, +4, +5).

Рассмотрение причин этого выходит за рамки данного учебника. Интересующиеся этой темой могут воспользоваться электронным учебником химиии [9]

Электроотрицательность

Электроотрицательность (χ) — фундаментальное химическое свойство атома, количественная характеристика способности атома в молекуле притягивать к себе общие электронные пары.

Современное понятие об электроотрицательности атомов было введено американским химиком Л. Полингом. Л. Полинг использовал понятие электроотрицательности для объяснения того факта, что энергия гетероатомной связи A—B (A, B — символы любых химических элементов) в общем случае больше среднего геометрического значения гомоатомных связей A—A и B—B. В настоящее время для определения электроотрицательностей атомов существует много различных методов, результаты которых хорошо согласуются друг с другом, за исключением относительно небольших различий, и во всяком случае внутренне непротиворечивы.

Первая и широко известная шкала относительных атомных электроотрицательностей Полинга охватывает значения от 0,7 для атомов цезия до 4,0 для атомов фтора. Фтор — наиболее электроотрицательный элемент, за ним следует кислород (3,5) и далее азот и хлор (3,0). Активные щелочные и щёлочноземельные металлы имеют наименьшие значения электроотрицательности, лежащие в интервале 0,7—1,2, а галогены — наибольшие значения, находящиеся в интервале 4,0—2,5. Электроотрицательность типичных неметаллов находится в середине общего интервала значений и, как правило, близка к 2 или немного больше 2. Электроотрицательность водорода принята равной 2,1. Для большинства переходных металлов значения электроотрицательности лежат в интервале 1,5—2,0. Близки к 2,0 значения электроотрицательностей тяжёлых элементов главных подгрупп. Существует также несколько других шкал электроотрицательности, в основу которых положены разные свойства веществ. Но относительное расположение элементов в них примерно одинаково.

Молекулы

Моле́кула (новолатинское molecula, уменьшительное от moles} — масса) — наименьшая частица вещества, несущая его химические свойства. Молекула состоит из двух или более атомов, характеризуется количеством входящих в неё атомных ядер и электронов, а также определённой структурой.

Обычно подразумевается, что молекулы нейтральны (не несут электрических зарядов) и не несут неспаренных электронов (все валентности насыщены); заряженные молекулы называют ионами, молекулы с мультиплетностью, отличной от единицы (то есть с неспаренными электронами и ненасыщенными валентностями) — радикалами.

Молекулы, образованные сотнями или тысячами атомов, называются макромолекулами. Особенности строения молекул определяют физические и химические свойства вещества, состоящего из этих молекул.

Молекулы состоят из атомов, расположение которых в молекуле передаёт структурная формула (для передачи состава используется т. н. брутто-формула).

Химические формулы

Хими́ческая фо́рмула — отражение информации о составе и структуре веществ с помощью химических знаков, чисел (индексов) и разделяющих знаков — скобок.

В настоящее время различают следующие виды химических формул:

• Простейшая формула. Может быть получена опытным путем через определение соотношения химических элементов в веществе с применением значений атомной массы элементов. Так, простейшая формула воды будет H₂O, а простейшая формула бензола СН. Атомы в формулах обозначаются знаками химических элементов, а относительное их количество — числами в формате нижних индексов.

• Истинная формула. Может быть получена, если известна молекулярная масса вещества. Истинная формула воды Н₂О, что совпадает с простейшей. Истинная формула бензола С₆Н₆, что отличается от простейшей. Истинные формулы также называют брутто-формулами или эмпирическими. Они отражают состав, но не структуру молекул вещества.

• Рациональная формула. В рациональных формулах выделяются группы атомов, характерные для классов химических соединений. Например, для спиртов выделяется группа -ОН. При записи рациональной формулы такие группы атомов заключаются в круглые скобки (ОН). Количество повторяющихся групп обозначаются числами в формате нижних индексов, которые ставятся сразу за закрывающей скобкой. Квадратные скобки применяются для отражения структуры комплексных соединений. Например, К₄[Co(CN)₆] — гексацианокобальтоат калия. Рациональные формулы часто встречаются в полуразвернутом виде, когда часть одинаковых атомов показывается по отдельности для лучшего отражения строения молекулы вещества.

• Структурная формула. В графическом виде показывает взаимное расположение атомов в молекуле. Химические связи между атомами обозначаются линиями. Различают двухмерные (2D) и трехмерные (3D) формулы. Двухмерные представляют собой отражение структуры вещества на плоскости. Трехмерные позволяют наиболее близко к теоретическим моделям строения вещества представлять его состав, взаимное расположение, связи и расстояния между атомами.

Пример: Этанол (этиловый спирт):

• Простейшая формула С₂Н₆О
• Истинная, эмпирическая, или брутто-формула: С₂Н₆О
• Рациональная формула: С₂Н₅ОН
• Рациональная формула в полуразвернутом виде: СН₃СН₂ОН

Структурная формула

Структурная формула этанола (2D):

Видя перед собой структурную формулу этанола, мы можем определить валентности входящих в его состав атомов. Число отходящих от атома линий (химических связей) — это и есть его валентность.

О других способах представления структурных формул см. [10]

Отнюдь не все химические вещества построены из молекул. Так, многие вещества имеют ионную (NaCl — поваренная соль), металлическую (Fe — железо) или атомную (С — углерод, например, алмаз или графит) кристаллическую решетку (см.[[11]]). Эти вещества не состоят из молекул! (Есть и вещества с молекулярной кристаллической решеткой — например, иод (I₂). В определенных условиях можно получить кристаллы белков или ДНК).

В итоге мы видим, что первоначальное определение (мельчайшая частица вещества, сохраняющая его (химические) свойства — весьма неточное. Отдельная молекула не имеет ни части химических, ни, тем более, физических свойств вещества, а некоторые вещества (естественно. имеющие химические свойства) «не имеют» молекул… Было предложено более точное определение: «Молекула — электронейтральная частица вещества, представляющая собой замкнутую совокупность конечного числа атомов, связанных между собой силами ковалентной связи и образующих определённую структуру.»

Молекулы являются объектом изучения теории строения молекул, квантовой химии, аппарат которых активно использует достижения квантовой физики, в том числе релятивистских её разделов. Также в настоящее время развивается такая область химии, как молекулярный дизайн. Для определения строения молекул конкретного вещества используются разные методы: электронная спектроскопия, колебательная спектроскопия, ядерный магнитный резонанс и электронный парамагнитный резонанс и многие другие. Однако единственными прямыми методами в настоящее время являются дифракционные методы: рентгеноструктурный анализ и дифракция нейтронов.

• [[12]] — Строение молекул (Наглядная биохимия)
• Статья «Молекула» в Физической энциклопедии

Химические реакции

Химическая реакция — превращение одного или нескольких исходных веществ (реагентов) в отличающиеся от них по химическому составу или строению вещества (продукты реакции). В отличие от ядерных реакций, при химических реакциях ядра атомов не меняются, в частности не изменяется их общее число и изотопный состав химических элементов.

Важнейшая особенность химических реакций состоит в том, что в ходе них атомы не появляются, не исчезают и не превращаются друг в друга. Это означает. что сколько атомов каждого из элементов было в начале реакции, столько же их останется в конце. На этом основано составление химических уравнений.

Порядок составления химического уравнения

1. Определяем, какие вещества вступают (исходные) в реакцию и какие получаются в её результате (продукт реакции).

• Например: простое вещество медь Cu при прокаливании в кислороде O₂ реагирует с ним, в результате чего получается оксид меди CuO — сложное вещество.

2. Химическое уравнение состоит из двух частей.

• В левой части пишут формулы исходных веществ (реагентов), в правой — полученные вещества (продукты реакции). Между исходными веществами и продуктами реакции ставят знак «превращения» (→). Если в левой или правой стороне по несколько веществ, между нами ставят плюс (+).
• Пример: Cu + O₂ (исходные вещества) → CuO (продукт реакции).

3. Расставляем коэффициенты так, чтобы число атомов каждого элемента в обеих частях уравнения было одинаково (подбор коэффициентов; уравнивание).

• Пример: 2Cu + O₂ → 2CuO

Некоторые химические реакции происходят при смешении или физическом контакте реагентов самопроизвольно. Другие реакции начинаются только при нагревании, участии катализаторов (катализ), действии света (фотохимические реакции), электрического тока (электродные процессы), ионизирующих излучений (радиационно-химические реакции), механического воздействия (механохимические реакции), в низкотемпературной плазме (плазмохимические реакции) и т. п. Самопроизвольное превращение веществ осуществляется при условии, что они обладают энергией, достаточной для преодоления потенциального барьера, разделяющего исходное и конечное состояния системы (см. Энергия активации).

Все химические реакции сопровождаются тепловыми эффектами. При разрыве химических связей в реагентах выделяется энергия, которая, в основном, идет на образование новых химических связей. В некоторых реакциях энергии этих процессов близки, и в таком случае общий тепловой эффект реакции приближается к нулю. В остальных случаях можно выделить

• экзотермические реакции, которые идут с выделением тепла, например, горение водорода и другие реакции горения, и
• эндотермические реакции, в ходе которых тепло поглощается из окружающей среды.

Тепловой эффект реакции (энтальпию реакции, ΔH), часто имеющий очень важное значение, можно вычислить по закону Гесса, если известны энтальпии образования реагентов и продуктов. Когда сумма энтальпий продуктов меньше суммы энтальпий реагентов (ΔrH < 0), наблюдается выделение тепла, в противном случае (ΔrH > 0) — поглощение [13].

В живых клетках некоторые реакции протекают с поглощением энергии (эндергонические реакции), а некоторые — с выделением энергии (экзергонические). Реакции, идущие с поглощением энергии, не могут протекать самопроизвольно — они сопрягаются в клетках с экзергоническими реакциями (см.Обмен веществ и превращения энергии в клетках

См. также

• [[14]] Химические реакции (Наглядная биохимия)
• [[15]] Энергетика (Наглядная биохимия)

Типы химической связи

Химическая связь — явление взаимодействия атомов, обусловленное перекрыванием электронных облаков связывающихся частиц, которое сопровождается уменьшением полной энергии системы.

История

Термин «химическое строение» впервые ввёл А. М. Бутлеров в 1861 году. Также он заложил основы теории химического строения. Главные положения этой теории следующие:

1. Атомы в молекулах соединены друг с другом в определенной последовательности. Изменение этой последовательности приводит к образованию нового вещества с новыми свойствами.
2. Соединение атомов происходит в соответствии с валентностью.
3. Свойства веществ зависят не только от их состава, но и от «химического строения», то есть от порядка соединения атомов в молекулах и характера их взаимного влияния. Наиболее сильно влияют друг на друга атомы, непосредственно связанные между собой.

Основные типы химической связи —

• Ковалентная связь
• Ионная связь
• Водородная связь
• Металлическая связь

Ковалентной связью называется химическая связь, образующаяся за счёт обобществления атомами своих валентных электронов. Обязательным условием образования ковалентной связи является перекрывание атомных орбиталей (АО), на которых расположены валентные электроны. Различают две основные разновидности ковалентной связи:

• Ковалентная неполярная связь образуется между атомами неметалла одного и того же химического элемента. Такую связь имеют простые вещества, например О₂; N₂; C₁₂.
• Ковалентная полярная связь образуется между атомами различных неметаллов (например, она присутствует в молекулах CO, NH₃, H₂O).

В случае, например, с HCl общая электронная плотность оказывается смещенной в сторону хлора, который обладает большей электроотрицательностью, в результате чего на атоме хлора возникает частичный отрицательный заряд, а на атоме водорода — частичный положительный.

В простейшем случае перекрывание двух АО приводит к образованию двух молекулярных орбиталей (МО): связывающей МО и антисвязывающей (разрыхляющей) МО. Обобществленные электроны располагаются на более низкой по энергии связывающей МО/

Ионная связь — прочная химическая связь, образующаяся между атомами с большой разностью электроотрицательностей, при которой общая электронная пара полностью переходит к атому с большей электроотрицательностью. Ионная связь — крайний случай поляризации ковалентной полярной связи. Образуется между типичными металлом и неметаллом.

Так как ионная связь образуется между атомами, которые имеют очень большую разность электроотрицательностей (разность ЭО > 1.7 по Полингу), то общая электронная пара полностью переходит к атому с большей ЭО. Результатом этого является образование соединения противоположно заряженных ионов:

   А• + •В = А+ + [:В]-
               ионы

Между образовавшимися ионами возникает электростатическое притяжение, которое называется ионной связью. Примером может служить соединение CsF, в котором «степень ионности» составляет 97 %.

Ион натрия, окруженный в растворе молекулами воды

Ионная связь между атомами в чистом виде не реализуется нигде или почти нигде, обычно на деле связь носит частично ионный, а частично ковалентный характер. В то же время связь сложных молекулярных ионов часто может считаться чисто ионной. Важнейшие отличия ионной связи от других типов химической связи заключаются в ненаправленности и ненасыщаемости. Именно поэтому кристаллы, образованные за счёт ионной связи, тяготеют к различным плотнейшим упаковкам соответствующих ионов.

Для соединений с ионной связью характерна хорошая растворимость в полярных растворителях (вода, кислоты и т. д.). Это происходит из-за заряженности ионов. При этом диполи растворителя притягиваются к заряженным ионам, и, в результате броуновского движения, «растаскивают» кристаллическую решетку вещества вещества на ионы и окружают их, не давая соединиться вновь. В итоге получается раствор, в котором ионы окружены диполями растворителя.

Водородная связь

Атом водорода, соединенный с атомом сильно электроотрицательного элемента, способен к образованию еще одной химической связи с другим сильно электроотрицательным атомом. Эта связь называется водородной. Результатом таких взаимодействий являются комплексы RA-H•••BR различной степени стабильности, в которых атом водорода выступает в роли мостика, связывающего молекулы или их фрагменты RA и BR.

В образовании водородной связи принимают участие атомы водорода -ОН-, =NH- и -SH-гpупп (доноров водородной связи) и атомы-акцепторы (например, О, N или S), имеющие свободную пару электронов.

Возникновение водородной связи можно в первом приближении объяснить действием электростатических сил. Атом с большой электроотрицательностью, например, фтор в молекуле HF смещает на себя электронное облако, приобретая значительный эффективный отрицательный заряд, а ядро атома водорода (протон) почти лишается электронного облака и приобретает эффективный положительный заряд. Между протоном атома водорода и отрицательно заряженным атомом фтора соседней молекулы возникает электростатическое притяжение, что и приводит к образованию водородной связи.

Энергия водородной связи составляет 10-40 кДж/моль, что значительно (в 10-40 раз) меньше энергии обычной ковалентной связи. Однако этой энергии достаточно, чтобы вызвать ассоциацию молекул, то есть их объединение в димеры или полимеры. Именно ассоциация молекул служит причиной аномально высоких температур плавления и кипения таких веществ, как фтороводород, вода, аммиак.

Водородная связь в значительной мере определяет свойства и таких биологически важных веществ, как белки и нуклеиновые кислоты. Часто в макромолекулах образуются многочисленные внутримолекулярные водородные связи, которые определяют, например, вторичную структуру белков.

Интересные факты

Именно водородные связи в значительной степени определяют высокую упорядоченность строения и чрезвычайно высокую прочность кевлара.

• В. В. Москва. Водородная связь в органической химии. Соросовский образовательный журнал, 11999,N 2, с.58-64 [16]

Ионы. Кислоты и основания

Ио́н (греч. ιόν — «идущий») — одноатомная или многоатомная электрически заряженная частица, образующаяся в результате потери или присоединения одного или нескольких электронов атомами или молекулами. Заряд иона кратен заряду электрона.

Понятие и термин ион ввёл в 1834 г Майкл Фарадей, который, изучая действие электрического тока на водные растворы кислот, щелочей и солей, предположил, что электропроводность таких растворов обусловлена движением ионов.

Положительно заряженные ионы, движущиеся в растворе к отрицательному полюсу (катоду), Фарадей назвал катионами, а отрицательно заряженные, движущиеся к положительному полюсу (аноду) — анионами.

В виде самостоятельных частиц они встречаются во всех агрегатных состояниях вещества — в газах (в частности, в атмосфере), в жидкостях (в расплавах и растворах), в кристаллах и в плазме (в частности, в межзвёздном пространстве).

Являясь химически активными частицами, ионы вступают в реакции с атомами, молекулами и между собой. В растворах ионы образуются в результате электролитической диссоциации и обусловливают свойства электролитов.

Цвиттер-ион (биполярный ион) (от нем. Zwitter — гибрид, гермафродит) — молекула, которая, являясь в целом электронейтральной, в своей структуре имеет части, несущие как отрицательный, так и положительный заряды, локализованные на разных атомах. Цвиттер-ионы относятся к полярным веществам и, как правило, обладают хорошей растворимостью в воде и слабой — в большинстве органических растворителей. Многие органические молекулы (например, аминокислоты и белки) представляют собой цвиттер-ионы.

Существует 3 теории кислот и оснований — их создали Сванте Аррениус, Й. Н. Брёнстед и Г. Н. Льюис.

Теория Аррениуса

Согласно теории Аррениуса, кислоты- это вещества, при электролитической диссоциации в водном растворе образующие катионы водорода Н⁺ и анионы кислотного остатка. Основания — это вещества, в водном растворе подвергающиеся электролитической диссоциации с образованием катионов металла и гидроксид-анионов ОН^- Эту теорию обычно проходят в школе на уроках химии, хотя она сильно устарела. Для нас такое определение кислоты и основания не подходит хотя бы потому, что многие органические вещества являются основаниями (имеют щелочные свойства), хотя и не содержат никаких катионов металлов.

Теория Бренстеда

Согласно теории Бренстеда, кислота — это соединение, способное отдавать основанию катионы водорода Н⁺ (является донором Н⁺). Основания — это соединения, способные принимать у кислоты катионы водорода Н⁺ (является акцептором Н⁺). Таким образом, в этой теории одно и то же вещество в зависимости от взаимодействия может быть и кислотой, и основанием. Например, вода при взаимодействии с протоном

H₂O + H⁺ = H₃О⁺

является основанием, а реагируя с аммиаком

NH₃ + H₂O = NH₄⁺ + OH^-,

является кислотой.

Эта теория также отчасти устарела, но для целей данного учебника её вполне можно принять. Итак,

• кислота — вещество, способное в водных растворах отдавать протоны,
• основание — вещество, способное в водных растворах принимать (присоединять) протоны.

Теория кислот и оснований Льюиса

В теории Льюиса было еще более расширено понятие кислоты и основания. Кислота — это молекула, имеющая вакантные электронные орбитали, вследствие чего она способна принимать электронные пары, например BF₃, AlCl₃. Основание — это молекула, способная быть донором электронных пар. Например, основания Льюиса — все анионы, аммиак и амины, вода, спирты, галогены. Именно эта теория лежит в основе современных представлений о свойствах веществ и ходе химических реакций.

Водородный показатель (рН) среды

Водоро́дный показа́тель', pH (произносится «пэ аш»), — это мера активности (в случае разбавленных растворов отражает концентрацию) ионов водорода в растворе, количественно выражающая его кислотность, вычисляется как отрицательный (взятый с обратным знаком) десятичный логарифм активности водородных ионов, выраженной в молях на литр:

$\mbox{pH} = -\lg \left[ \mbox{H}^+ \right]\!$

Вывод значения pH

В чистой воде при 25 °C концентрации ионов водорода ([H⁺]) и гидроксид-ионов ([OH^-]) одинаковы и составляют 10⁻⁷ моль/л, это напрямую следует из определения ионного произведения воды, которое равно [H⁺] · [OH^-] и составляет 10⁻¹⁴ моль²/л² (при 25 °C).

Когда концентрации обоих видов ионов в растворе одинаковы, говорят, что раствор имеет нейтральную реакцию. При добавлении к воде кислоты концентрация ионов водорода увеличивается, а концентрация гидроксид-ионов соответственно уменьшается, при добавлении основания — наоборот, повышается содержание гидроксид-ионов, а концентрация ионов водорода падает. Когда [H⁺] > [OH^-] говорят, что раствор является кислым, а при [OH^-] > [H⁺] — щелочным.

Для удобства представления, чтобы избавиться от отрицательного показателя степени, вместо концентраций ионов водорода пользуются их десятичным логарифмом, взятым с обратным знаком, который собственно и является водородным показателем — pH.

$\mbox{pH} = -\lg \left[ \mbox{H}^+ \right]\!$

Итак, рН — показатель концентрации ионов водорода (протонов) в растворе. При рН = 7 среда считается нейтральной. При этом концентрация протонов равна 10⁻⁷ моль/л. Если рН < 7, то среда кислая. Например, рН желудочного сока — примерно 1,5-2. При рН = 2 концентрация ионов водорода — 10 ⁻² моль/л, то есть в 10.000 раз больше, чем при рН = 7. Кислотность кишечного сока — около 8-8,5. При рН = 8 концентрация протонов — 10⁻⁸ моль/л. Итак, концентрация ионов водорода в желудке и кишечнике отличается в 100.000 раз.

Вопрос 1. А какова концентрация протонов при рН 8,5? при рН 8,7? Как её вычислить?

Кислотность среды имеет важное значение для множества химических процессов, и возможность протекания или результат той или иной реакции часто зависит от pH среды. Для поддержания определённого значения pH в реакционной системе при проведении лабораторных исследований или на производстве применяют буферные растворы, которые позволяют сохранять практически постоянное значение pH при разбавлении или при добавлении в раствор небольших количеств кислоты или щёлочи.

Водородный показатель pH широко используется для характеристики кислотно-основных свойств различных биологических сред.

pH среды имеет особое значение для биохимических реакций, протекающих в живых системах. Концентрация в растворе ионов водорода часто оказывает влияние на физико-химические свойства и биологическую активность белков и нуклеиновых кислот, поэтому для нормального функционирования организма поддержание постоянных значений рН в клетках и внеклеточных жидкостях (например, в крови) — задача исключительной важности. Поддержание оптимального pH биологических жидкостей достигается благодаря наличию у них буферных свойств.

Химический состав живого: химические элементы

Элементный состав тела человека

Элемент	Массовая доля.%
Кислород	65
Углерод	18
Водород	10
Азот	3
Кальций	1.5
Фосфор	1.2
Калий	0.2
Сера	0.2
Хлор	0.2
Натрий	0.1
Магний	0.05
Железо	3.8г у мужчин, 2.3 г у женщин
Кобальт, Медь, Цинк, Иод	< 0.05 каждый
Селен, Фтор	< 0.01 each

[17] — Химический состав тела человека (англ.)

(from Chang Raymond Chemistry, Ninth Edition. — McGraw-Hill. — P. p. 52. — ISBN 0-07-110595-6)

Химический состав живого: молекулы

Вода, ее особенности. Роль воды в клетке

Модель водородных связей между молекулами воды

Вода в активных клетках составляет по массе обычно 75-85 %. Воды меньше в клетках жировой ткани (около 40 %), ещё меньше может быть в клетках покоящихся стадий (в семенах растений 5-15 % воды). Как в клетке, так и в целом в биосфере Земли вода выполняет важнейшие функции, связанные с ее уникальными свойствами. Свойства эти, в свою очередь, зависят от строения молекул воды.

Молекула воды состоит из одного атома кислорода и присоединенных к нему двух атомов водорода. Связь между ними — ковалентная полярная. Электронная плотность сильно смещена в сторону кислорода, так как он имеет высокую электроотрицательность. Так как химические связи расположены в молекуле воды под углом, на одном полюсе (к которому ближе атомы водорода) сосредотачивается частичный положительный заряд, на другом (там, где находится атом кислорода) — частичный отрицательный заряд. Таким образом, молекула воды представляет собой электрический диполь.

Между молекулами воды образуются водородные связи, причём каждая молекула воды может образовать такие связи, в первом приближении, с четырьмя «соседними».

В жидкой воде молекулы хаотически движутся, и «соседство» это непостоянное; подробнее о структуре жидкой воды см. [18].

Кристаллическая структура льда I_h. Пунктирные линии — водородные связи

Во льду каждая молекула образует связи ровно с четырьмя соседними. Тем не менее, обычный природный лёд имеет гексагональную кристаллическую решётку, причём молекулы в ней упакованы менее плотно, чем в жидкой воде.

Водородная связь определяет уникальные свойства воды:

У воды очень высокие температуры кипения, плавления и парообразования, так как нужно затратить дополнительную энергию на разрыв водородных связей. Только вода в обычных земных условиях находится во всех трех агрегатных состояниях одновременно. Другие вещества со сходным строением и молекулярной массой, такие как H₂S, HCl, NH₃ при обычных условиях являются газами.

Участие в терморегуляции Вследствие своей большой теплоемкости — 4200 Дж/(кг x К) — вода обеспечивает примерное постоянство температуры внутри клетки. Вода может переносить большое количество теплоты, отдавая ее там, где температура тканей ниже, и забирая там, где температура более высокая. Также при испарении воды происходит значительное охлаждение из-за того, что много энергии тратится на разрыв водородных связей при переходе из жидкого состояния в w:газообразное. Испарение жидкости — единственный способ, который позволяет теплокровным поддерживать постоянную температуру, когда температура окружающей среды становится выше температуры тела.

Вода — растворитель. Гидрофильные и гидрофобные вещества

Капелька росы на гидрофобной поверхности листа

Все вещества по отношению их к воде в первом приближении делятся на гидрофильные и гидрофобные. Гидрофильные («любящие воду») вещества обычно имеют полярные молекулы (или кристаллические решетки с ионными связями).

Многие гидрофильные вещества хорошо растворяются в воде (а если это жидкости — то смешиваются с ней в любых соотношениях). К гидрофильным веществам можно отнести поваренную соль NaCl, аммиак NH₃, спирт C₂H₅OH.

Но многие гидрофильные вещества нерастворимы. Тогда их поверхность хорошо смачиваается водой. К таким веществам относится, например, шерсть (состоящая из белка кератина, бумага (состоящая из целлюлозы и др.

Гидрофобные («боящиеся воды») вещества плохо растворяются в воде, не смачиваются ей (а если это жидкости — то не смешиваются с ней).

ВОПРОС 1. Почему вещества с полярными молекулами и ионной кристаллической решеткой гидрофильны, а вещества с неполярными молекулами гидрофобны?

ВОПРОС 2. Почему некоторые гидрофильные вещества растворимы, а другие — нет?

Гидрофильность и гидрофобность — частный случай лиофильности и лиофобности. Кроме гидрофильности, можно говорить про липофильность (олеофильность) и др.

Вода хорошо растворяет полярные, или гидрофильные вещества — например, растворимые соли, аминокислоты, сахара. Молекулы воды окружают ионы или молекулы вещества, отделяя тем самым частицы друг от друга. Следовательно, в растворе молекулы (или ионы) смогут двигаться более свободно, а значит, быстрее будут протекать химические реакции. Гидрофобные вещества не будут растворяться в воде, зато молекулы H₂O, притягиваясь друг к другу, смогут отделить гидрофобное вещество от самой толщи воды. Например, фосфолипиды, из которых состоит клеточная мембрана, могут благодаря взаимодействию с водой формировать липидный бислой.

Полезные книги и статьи по теме:

• [[19]]Вода знакомая и загадочная. Леонид КУЛЬСКИЙ, Воля ДАЛЬ, Людмила ЛЕНЧИНА

(наряду с полезными сведениями книга содержит изложение непроверенных и неподтвержденных гипотез об «активированной» воде!)

• [20]Water Structure and Science (англ.) — достаточно сложная научная книга о воде
• [21] — Статья о гидрофобности и сверхгидрофобности из англоязычной Википедии
• [22] Анимация "Свойства воды " (англ. текст)

Неорганические вещества. Функции ионов

Калий — один из главных биогенных элементов, необходимых для роста растений. При его недостатке в почве резко падает урожайность, поэтому главное использование калия человеком — производство минеральных удобрений. В организме калий находится в виде катионов в основном в цитоплазме (у животных его концентрация в цитоплазме примерно в 40 раз выше, чем в крови), у растений также в клеточном соке вакуолей.

Кальций — распространенный макроэлемент в организме растений, животных и человека. В организме человека и других позвоночных большая его часть содержится в скелете и зубах в виде фосфатов. Из различных форм карбоната кальция (извести) состоят скелеты большинства групп беспозвоночных (губки, коралловые полипы, моллюски и др.). Ионы кальция участвуют в процессах свёртывания крови, а также в обеспечении постоянного осмотического давления крови. Ионы кальция также служат одним из универсальных вторичных посредников и регулируют самые разные внутриклеточные процессы — мышечное сокращение, экзоцитоз, в том числе секрецию гормонов и нейромедиаторов и др. Концентрация ионов кальция в цитоплазме клеток человека составляет около 10⁻⁷ моль, в межклеточных жидкостях около 10⁻³ моль.

Фосфор, как и кальций, в организме позвоночных в наибольшем количестве содержится в составе минеральных солей скелетных тканей. Скелет позвоночных состоит в основном из гидроксиапатита (его эмпирическая формула -

Внутриклеточная и внеклеточные концентрации некоторых ионов (внутриклеточные концентрации указаны для мышечной клетки теплокровного животного), ммоль/л

Ион	Внутриклеточная концентрация	Внеклеточная концентрация
Na+	12	145
K+	155	4
Cl-	4	110
HCO3 -	8	27
Ca2+	10−4	2
Фосфат-ионы	2	2
Анионы органических соединений	155	-

[23] И. С. Кулаев Неорганические полифосфаты и их роль на разных этапах клеточной эволюции. Сросовский образовательный журнал, 1006, N 2, с.28-35

Органические вещества

Органические вещества, органические соединения — класс соединений, в состав которых входит углерод (за исключением карбидов, карбонатов, оксидов углерода и цианидов).

Название органические соединения появилось на ранней стадии развития химии во время господства виталистических воззрений. Вещества при этом разделялись на минеральные — принадлежащие царству минералов, и органические — принадлежащие царствам животных и растений. Считалось, что для синтеза органических веществ необходима особая «жизненная сила», присущая только живому, и поэтому синтез органических веществ из неорганических невозможен. Это представление было опровергнуто Фридрихом Вёлером в 1824 году путём синтеза «органической» мочевины из «минерального» цианата аммония, однако деление веществ на органические и неорганические сохранилось в химической терминологии и по сей день.

Количество известных органических соединений давно перевалило за 10 млн. Таким образом, органические соединения — самый обширный класс веществ. Многообразие органических соединений связано с уникальным свойством углерода образовывать цепочки из атомов углерода, что в свою очередь обусловлено высокой стабильностью (то есть энергией) углерод-углеродной связи. Связь углерод-углерод может быть как одинарной, так и кратной — двойной или тройной. При увеличении кратности углерод-углеродной связи возрастает её энергия, то есть стабильность, а длина уменьшается. Высокая валентность углерода — 4, а также возможность образовывать кратные связи позволяет атомам углерода, содединяясь в молекулы, образовывать структуры различной размерности (линейные, плоские, объёмные).

Различная топология образования связей между атомами, образующими органические соединения (прежде всего, атомами углерода), приводит к появлению изомеров — соединений, имеющих один и тот же состав и молекулярную массу, но обладающих разной структурой и потому различными физико-химическими свойствами. Данное явление носит название изомерии.

Большинство органических веществ горючи, а при нагревании обугливаются.

Основные классы органических соединений клеток

Основными классами органических соединений клетки считают w:белки, нуклеиновые кислоты, липиды и углеводы. На долю этих групп веществ приходится более 25 % массы клетки и наибольшее разнообразие типов молекул. При этом такие малые молекулы, как аминокислоты (и их предшественники), нуклеотиды и их предшественники, а также моносахардиы и их предшественники (часть углеводов) и жирные кислоты и их предшественники (часть липидов), то есть малые молекулы, в сумме составляют не более 3 % массы клетки, хотя они тоже довольно разнообразны (см. таблицу).

Разнообразие органических веществ бактериальной клетки (по Альбертс и др.)

Вещество или класс веществ	% от массы клетки	Число типов молекул
Вода	70	1
Неорганические ионы	1	20
Моносахариды и их предшественники	1	250
Аминокислоты и их предшественники	0,4	100
Нуклеотиды и их предшественники	0,4	100
Жирные кислоты и их предшественники	1	250
Другие малые органические молкулы	0,2	300
Макромолекулы (белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды)	26	3000

Липиды, их функции

Липиды — группа органических соединений, хорошо растворимых в неполярных органических растворителях (бензол, ацетон, хлороформ) и практически нерастворимых в воде.

C точки зрения современной органической химии это определение является неточным. Во-первых, такое определение вместо четкой характеристики класса химических соединений говорит лишь о физических свойствах. Во-вторых, в настоящее время известно достаточное количество соединений, нерастворимых в неполярных растворителях или же, наоборот, хорошо растворимых в воде, которые, тем не менее, относят к липидам. В современной органической химии определение термина «липиды» основано на биосинтетическом родстве данных соединений — к липидам относят жирные кислоты и их производные [24]. В то же время в биохимии и других разделах биологии к липидам по-прежнему принято относить и гидрофобные или амфифильные вещества другой химической природы [25]. Мы будем придерживаться «биохимического» определения.

Нейтральные жиры

Триглицериды. Зелёным цветом выделен остов глицерина, чёрным на белом фоне — часть молекулы жирных кислот (на рисунке — это радикалы пальмитиновой кислоты).

Жиры, или триглицериды — природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот.

Наряду с углеводами и белками, жиры — один из главных компонентов клеток животных, растений и микроорганизмов.

Жидкие жиры растительного происхождения обычно называют маслами [26].

Состав жиров отвечает общей формуле:

CH2-O-C(O)-R¹
|
CH-О-C(O)-R²
|
CH2-O-C(O)-R³,

где R¹, R² и R³ — радикалы (иногда — различных) жирных кислот.

Как правило, в состав масел входят преимущественно ненасыщенные жирные кислоты (имеющие одну или несколько двойных связей между атомами углерода), а в состав твердых жиров — насыщенные. В составе природных жиров и масел преобладают жирные кислоты с 16-18 атомами углерода в цепи.

Функции жиров

• Запасающая

Главная функция жиров в животном (и отчасти — растительном) мире — запасающая. При полном окислении 1 г жира (до углекислого газа и воды) выделяется около 9 ккал энергии. (1 ккал = 1000 кал; калория (кал, cal) — внесистемная единица количества работы и энергии, равная количеству теплоты, необходимому для нагревания 1 мл воды на 1 °C при стандартном атмосферном давлении 101,325 кПа; 1 ккал = 4,19 кДж). При окислении (в организме) 1 г белков или углеводов выделяется только около 4 ккал/г.

ВОПРОС 1. Почему практически все животные используют жир в качестве основного запасного вещества практически во всех клетках и тканях, кроме яйцеклеток, а растения, как правило, запасают крахмал и только в семенах многие из них используют жиры? Подумайте, с чем связаны исключения; это поможет вам ответить на основной вопрос.

При окислении жира выделяется так называемая «метаболическая» вода, так что запасы жира отчасти служат и запасами воды.

• Уменьшение плотности

У самых разных водных организмов — от одноклеточных диатомовых водорослей до гигантских акул — жир случит «поплавком», уменьшая среднюю плотность тела. Плотность животных жиров составляет около 0,91-0,95 г/см³. Плотность костной ткани позвоночных близка к 1,7-1.8 г/см³, а средняя плотность большинства других тканей близка к 1 г/см³. Понятно, что жира нужно довольно много, чтобы «уравновесить» тяжелый скелет.

ВОПРОС 3. Плотность воздуха примерно в 600 раз меньше плотности воды, и некоторые организмы используют воздушные пузыри как поплавки (например, у многих рыб есть плавательный пузырь). В чём состоят возможные преимущества жирового «поплавка» по сравнению с воздушным?

• Теплоизоляция (у теплокровных)

Часто жир служит теплоизоляцией для теплокровных животных. Особенно это важно для таких животных, как киты или тюлени, много времени проводящих в холодной воде. У них подкожный слой жира особенно толстый.

ВОПРОС 3. Почему тюлени имеют более толстый слой подкожного жира, чем, например, волк или белый медведь? Ведь они бывают активны при температуре ниже −30^оС, а температура воды, в которой живут тюлени, всегда выше 0^оС.

ВОПРОС 4. У некоторых животных жир запасается не под кожей, а в определенных органах (на определенных участках тела). Что это за животные? Как эта особенность связана с их образом жизни?

• Механическая защита

Толстый подкожный слой жира — довольно надежная защита внутренних органов от механических повреждений при ударах.

Фосфолипиды

Фосфатидилхолин― один из самых распространенных фосфолипидов клеточных мембран

Фосфолипиды похожи на нейтральные жиры тем, что в их состав тоже входят остатки глицерина и жирных кислот. Но фосфолипиды отличаются от нейтральных жиров тем, что в состав фосфолипидов входят только два остатка жирной кислоты. Третья эфирная связь образуется между глицерином и остатком фосфорной кислоты (фосфатом), к которому присоединена группа атомов, разная у различных фосфолипидов (радикал), содержащая обычно положительно заряженный атом азота (см.рис.).

Фосфолипиды — типичные амфифильные вещества (см. Взаимодействие фосфолипидов с водой).

Углеводы, их функции

Углево́ды — общее название обширного класса природных органических соединений. Название происходит от слов «уголь» и «вода». Причиной этого является то, что первые из известных науке углеводов описывались брутто-формулой C_x(H₂O)_y, формально являясь соединениями углерода и воды.

В животных клетках углеводы составляют не более 5% сухой массы, а в некоторых растительных(например, клубни картофеля) их содержание достигает 90% сухой массы.

По способности к гидролизу на мономеры углеводы делятся на две группы: простые (моносахариды) и сложные (олигосахариды и полисахариды). Сложные углеводы, в отличие от простых, способны гидролизоваться с образованием простых углеводов, мономеров.

Биологическое значение углеводов:

1. Углеводы выполняют структурную функцию, то есть участвуют в построении различных клеточных структур (например, клеточных стенок растений.
2. Углеводы выполняют защитную роль у растений (клеточные стенки, состоящие из клеточных стенок мертвых клеток защитные образования - шипы, колючки и др.).
3. Углеводы выполняют пластическую функцию - хранятся в виде запаса питательных веществ, а также сходят в состав сложных молекул (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в построении АТФ, ДНК и РНК.
4. Углеводы являются основным энергетическим материалом. При окислении 1 грамма углеводов выделяются 4,1 ккал энергии и 0,4 г воды.
5. Углеводы участвуют в обеспечении осмотического давления и осморегуляции. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы. От концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.
6. Углеводы выполняют рецепторную функцию - многие олигосахариды входят в состав воспринимающей части клеточных рецепторов или молекул-лигандов.

В суточном рационе человека и животных преобладают углеводы. w:Травоядные получают w:крахмал, клетчатку, сахарозу. Хищники получают w:гликоген с мясом.

Организмы животных не способны синтезировать углеводы из неорганических веществ. Они получают их от растений с пищей и используют в качестве главного источника энергии, получаемой в процессе окисления:

Моносахариды

Моносахариды хорошо растворяются в воде. Многие из них синтезируются в клетках растений.

Моносахариды рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот. Глюкоза присутствует в клетках всех организмов и является одним из источников энергии для животных.

Дисахариды

Из двух молекул моносахаридов синтезируются дисахариды. Один из самых распространенных в природе дисахаридов - сахароза - состоит из глюкозы и фруктозы.

Полисахариды

Важнейшие (для человека, а возможно, и для всей биосферы) полисахариды — целлюлоза, крахмал и гликоген.

Нуклеиновые кислоты, их функции

ДНК — носитель наследственной информации

Дезоксирибонуклеи́новая кислота́ (ДНК) — один из двух типов нуклеиновых кислот, обеспечивающих хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической информации. Основная роль ДНК в клетках — долговременное хранение и передача из поколения в поколение информации о структуре РНК и белков.

В клетках эукариот ДНК находится в ядре клетки в составе хромосом, а также в некоторых клеточных органоидах (митохондриях и w:пластидах). В клетках прокариот кольцевая (за редкими исключениями) молекула ДНК, так называемый генофор, входит в состав нуклеоида.

У прокариот и у низших эукариот (например, у дрожжей) встречаются также небольшие автономные, преимущественно кольцевые молекулы ДНК, называемые плазмидами. В клетках молекулы ДНК всегда двухцепочечные, то есть состоят из двух цепей нуклеотидов. Кроме того, одно- или двухцепочечные молекулы ДНК могут образовывать геном ДНК-содержащих вирусов.

ДНК — это длинная полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков, нуклеотидов[27].

Но что значит «длинная»? Длина ДНК из митохондрий человека — около 16.000 п.н. (пар нуклеотидов). Характерный размер ДНК вируса — около 100.000 п.н., бактерий — от 500.000 до 5.000.000 миллионов п.н. (это — размер одной молекулы ДНК). В геноме человека около 3.000.000.000 п.н., распределенных по 23 хромосомам. Это значит, что средняя длина молекулы ДНК из ядра человеческой клетки — более 100.000.000 п.н.!

Строение нуклеотидов

Структура рибозы, показана нумерация атомов углерода (обратите внимание, что в состав нулеотидов ДНК входит дезоксирибоза).

ДНК — это длинная полимерная молекула, состоящая из повторяющихся блоков, нуклеотидов. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара (дезоксирибозы) и фосфатной группы (остатка фосфорной кислоты). Связи между нуклеотидами в одной цепи ковалентные, они образуются за счёт дезоксирибозы и фосфатной группы. Говорят, что за счет ковалентных связей образуется «сахарофосфатный остов» молекулы.

В подавляющем большинстве случаев (кроме некоторых вирусов, содержащих одноцепочечную ДНК) макромолекула ДНК состоит из двух цепей, ориентированных азотистыми основаниями друг к другу.

Образование связей между основаниями

Между азотистыми основаниями двух разных цепей образуются водородные связи, которые удерживают вместе две цепи. Эта двухцепочечная молекула спирализована. В целом структура молекулы ДНК получила название «двойной спирали».

В зависимости от концентрации ионов и нуклеотидного состава молекулы, двойная спираль ДНК в живых организмах существует в разных формах. На рисунке (слева направо) представлены A, B и Z формы. Модель Уотсона и Крика предсказала существование наиболее распространенной В-формы

В ДНК встречается четыре вида азотистых оснований: аденин, гуанин, тимин и цитозин. Азотистые основания одной из цепей соединены с азотистыми основаниями другой цепи водородными связями согласно принципу комплементарности: аденин соединяется только с тимином, гуанин — только с цитозином.

Cтроение двойной цепи ДНК

Каждое основание на одной из цепей связывается с одним определённым основанием на второй цепи. Такое специфическое связывание называется комплементарным. Пурины (основания, которые состоят из двух колец и имеют более крупные размеры — аденин и гуанин) комплементарны пиримидинам (тимину и цитозину, которые состоят из одного кольца и меньше по размерам): аденин образует связи только с тимином, а цитозин — с гуанином. Благодаря этому каждая пара оснований имеет «стандартные» размеры, а вся спираль ДНК сохраняет одинаковый диаметр и регулярную структуру.

В двойной спирали цепочки также связаны с помощью гидрофобных связей и стэкинга, которые не зависят от последовательности оснований ДНК.

Последовательность нуклеотидов позволяет «кодировать» информацию и составляет генетический код. Прежде всего в ДНК закодирована информация о различных типах РНК. Для реализации наследственной информации наиболее важны информационные, или матричные (мРНК), рибосомные (рРНК) и транспортные (тРНК). На информационную РНК «переписывается» содержащаяся в ДНК информация о последовательности аминокислот в белках.

Все эти типы РНК синтезируются на матрице ДНК за счёт копирования последовательности ДНК в последовательность РНК, синтезируемой в процессе транскрипции и принимают участие в биосинтезе белков (процессе трансляции).

В одной цепи ДНК последовательность нуклеотидов (порядок их чередования) может быть любым. Поэтому молекулы ДНК практически бесконечно разнообразны. Разные виды живых организмов и разные особи одного вида различаются, в частности, порядком расположения нуклеотидов в ДНК. Комплементарность двойной спирали означает, что информация, содержащаяся в одной цепи, содержится и в другой цепи (порядок нуклеотидов одной цепи однозначно задает порядок расположения нуклеотидов в противоположной, комплементарной цепи). Такое «дублирование» информации очень важно для удвоения ДНК, репарации (исправления повреждений в ДНК) и всех остальных функций ДНК в живых организмах.

Помимо кодирующих последовательностей, ДНК клеток содержит последовательности, выполняющие регуляторные и структурные функции. Кроме того, в геноме эукариот часто встречаются участки, принадлежащие «генетическим паразитам», например, транспозонам.

Так как водородные связи слабые, они легко разрываются и восстанавливаются. Цепочки двойной спирали могут расходиться как замок-молния под действием ферментов — хеликаз. Разрыв водородных связей необходим для процессов удвоения ДНК.

Разные пары оснований образуют разное количество водородных связей. Аденин и тимин связаны двумя, а гуанин и цитозин — тремя водородными связями, поэтому на разрыв ГЦ-пары требуется больше энергии, чем на разрыв АТ-пары.

Две цепи одной спирали ДНК также расходятся (диссоциируют) при высокой температуре. Процент ГЦ-пар и длина молекулы ДНК определяют количество энергии, необходимой для разделения цепей: длинные молекулы ДНК с большим содержанием ГЦ более тугоплавки.

Части молекул ДНК, которые из-за их функций должны быть легко разделяемы, например ТАТА последовательность в бактериальных промоторах, обычно содержат большое количество А и Т.

Расшифровка структуры ДНК (1953 г.) стала одним из поворотных моментов в истории биологии. За выдающийся вклад в это открытие Фрэнсису Крику, Джеймсу Уотсону, Морису Уилкинсу была присуждена Нобелевская премия по физиологии и медицине 1962 г.

Типы РНК и их функции в клетке

Рибонуклеи́новые кисло́ты (РНК) — нуклеиновые кислоты, полимеры нуклеотидов, в состав которых входят остаток ортофосфорной кислоты, рибоза (в отличие от ДНК, содержащей дезоксирибозу) и азотистые основания — аденин, цитозин, гуанин и урацил (в отличие от ДНК, содержащей вместо урацила тимин). Эти молекулы содержатся в клетках всех живых организмов, а также в некоторых вирусах.

В клетках эукариот, как выяснилось за последние десятилетия, есть множество разных типов молекул РНК, многие из которых никогда не покидают ядра (мяРНК, малые ядерные РНК). Функции многих из них не известны. Другие малые РНК (например, siРНК) участвуют в процессе РНК-интерференции.

Главную роль в процессе синтеза белка играют три типа РНК:

• информационная РНК, или иРНК (сейчас её всё чаще называют мРНК - от англ. messenger RNA, хотя по-русски "м" чаще расшифровывают как "матричная");
• транспортная РНК, или тРНК;
• рибосомальная РНК, или рРНК.

Все эти молекулы РНК, как и другие типы РНК, синтезируются на матрице ДНК и закодированы в специальных генах. Гены. которые кодируют иРНК, кодируют также и белки, поскольку иРНК содержит информацию о последовательности аминокислот в одном или нескольких белках. Гены, которые кодируют другие типы РНК, не кодируют белков. Поэтому с современных позиций правильнее определять ген как участок ДНК, кодирующий одну молекулу РНК (а не белок).

Белки, их функции

-Без белка жить можно,- сказал я,- а вот как он живет без потрохов?

-А вот товарищ Амперян говорит, что без белка жить нельзя,- сказал Витька, заставляя струю табачного дыма сворачиваться в смерч и ходить по комнате, огибая предметы.

-Я говорю, что жизнь- это белок,- возразил Эдик.

-Не ощущаю разницы,- сказал Витька.- Ты говоришь, что если нет белка, то нет и жизни.

Аркадий и Борис Стругацкие «Понедельник начинается в субботу»

Мономеры белков — аминокислоты. Разнообразие и химические свойства аминокислот

Структура аминокислоты с аминогруппой слева и карбоксильной группой справа. R — радикал (группа атомов, различная у разных аминокислот)

Для синтеза белков используются двадцать стандартных аминокислот: именно они закодированы в ДНК триплетами генетического кода.

У некоторых организмов триплеты могут кодировать и «неканонические», нестандартные аминокислоты (например, селеноцистеин). Некоторые аминокислоты могут (обычно при участии ферментов) химически модифицироваться после синтеза белков, так что в составе «зрелых» белков обнаруживается более 20 разновидностей аминокислот.

Аминокислоты обычно присутствуют в растворах в виде цвиттер-ионов и являются амфолитами. Амфолитами называют молекулы, в структуре которых присутствуют как кислотные, так и основные группы, существующие в виде цвиттер-ионов при определённых значених pH. Этот pH обозначается как изоэлектрическая точка молекулы.

Амфолиты образуют буферные растворы. Благодаря способности к выборочной ионизации они противодействуют изменению pH при добавлении кислоты или основания. В присутствии кислот они принимают на себя протоны, удаляя последние из раствора, и противодействуют повышению его кислотности. При добавлении оснований амфолиты высвобождают ионы водорода в раствор, препятствуя возрастанию pH, и тем сохраняя его равновесие.

[28] Физическиe и химичeскиe cвойства аминокислот

Функции аминокислот

Аминокислоты играют важнейшую роль в обмене веществ.

Кроме того, что аминокислоты служат мономерами для синтеза белков, они входят в состав некоторых небелковых веществ — муреина, некоторых антибиотиков и др. Глицин и глутаминовая кислота — важные нейромедиаторы.

Уровни укладки белковых молекул

Выделяют четыре основных уровня укладки белковых молекул (уровни структуры белка):

• Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
• Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.
• Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи; взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное различными типами связей.
• Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

Образование пептидной связи. Первичная структура белков

Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине по образованию белка — рибосоме

Молекулы белков представляют собой полимеры, состоящие из мономеров — α-L-аминокислот и, в некоторых случаях, из модифицированных аминокислот. По своей структуре белки — линейные нерегулярные гетерополимеры. Это означает, что полипептидные цепочки из аминокислот обычно не ветвятся и не образуют колец, в их состав входят разные мономеры и они могут чередоваться в различной последовательности.

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH₂, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10¹³⁰ вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

Вторичная структура белка

• Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофильно-гидрофобными взаимодействиями. Ниже рассмотрены распространённые типы вторичной структуры белков.

• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, близко расположенные остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остаток пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева — «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, на основании Ван-дер-Ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

Образование третичной структуры. Глобулярные и фибриллярные белки. Связи, участвующие в формировании третичной структуры

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding), «сворачивание»). Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней.

• Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи; взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное различными типами взаимодействий. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

• ковалентные связи между двумя отсатками цистеина — дисульфидные мостики;
• ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
• водородные связи;
• гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Белки разделяют на группы согласно их трёхмерной структуре. Большинство белков относятся к глобулярным: общая форма из молекулы более или менее сферическая. Меньшая часть белков относится к фибриллярным: их молекулы (обычно и надмолекулярные комплексы) в работающем состоянии представляют собой сильно вытянутые волокна. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин и коллаген. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. Например, изображённый на картинке справа глобулярный белок, триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным трёхмерным строением называются αβ-баррелы (от англ. barrel — бочка) [29].

Четвертичная структура

• Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру (можно считать её и молекулой, если между разными полипептидными цепями, как это нередко бывает, образуются дисульфидные мостики). В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул, многие из них сравнимы по размеру с рибосомами и в последние годы часто описываются как органоиды (см., напр., протеасома). Нередко в их состав входят молекулы РНК (см., напр., сплайсосома).

Основные функции белков в клетке

Запасающая (энергетическая) функция

Белки редко используются как специальные запасные вещества. Вероятно, отчасти это связано с высокими энергозатратами, которые требуются для синтеза белка из аминокислот, а частично — с тем, что при «сжигании» белков в ходе катаболизма выделяются ядовитые «осколки» — аммиак, который в организме человека обезвреживается за счет превращения в менее токсичную мочевину.

Тем не менее, в яйцеклетках животных в состав желточных гранул входят белки в качестве запасных веществ (белок яйца - это белок, и желток - тоже белок!). Белки в значительных количествах запасаются в семенах семенных растений; особенно высокий процент их содержится в семенах бобовых. Питательную (энергетическую) функцию выполняют белки молока (казеин и др.).

Так как белки не полностью окисляются в ходе обмена веществ, при их использовании в организме выделяется всего около 4-4,1 ккал/г, а при полном окислении — сжигании в калориметре — около 5,6 ккал/г.

Структурная функция

Структурная функция белков заключается в том, что белки

• участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
• образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;
• входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.

Белки межклеточного вещества

В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.

Коллагены — семейство белков, входящих в состав межклеточного вещества. В теле человека составляют до 25 - 30% общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. Эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.

Другие белки внеклеточного матрикса — ламинины, фибронектин и др. — выполняют как структурную, так и сигнальную функции. Взаимодействуя с мембранными рецепторами, они влияют на миграции клеток и другие стороны их поведения.

Белки цитоскелета Один из основных структурных белков - кератин. В основном из кератина состоят мертвые клетки ороговевающего эпителия и их производные (волосы млекопитющих, рога, копыта, когти, перья птиц, чешуя рептилий и др.). В живых клетках эпителиальных тканей кератины образуют промежуточные филаменты.

Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.

В других типах тканей (кроме эпителиев) промежуточные филаменты образованы похожими на кератин по структуре белками - виментином, белками нейрофиламентов и др. Белки ламины в большинстве клеток жукариот образуют внутреннюю выстилку оболочки ядра. Состоящая из них ядерная ламина поддерживает ядерную мембрану и контактирует с хроматином и ядерными РНК.

Тубулин относится к филаментозным белкам. Димеры тубулина после полимеризации превращаются в нити (протофиламенты). Из них собираются микротрубочки, образующие цитоскелет, который помогает клетке поддерживать форму, обеспечивает связь между органеллами и выполняет ряд других функций.

Актин — тоже филаментозный белок. Из его мономеров при полимеризации образуются тонкие филаменты мышц и микрофиламенты немышечных клеток.

Хотя миозин обычно относят к моторным белкам, в мышечных клетках он входит в состав постоянных структур. В скелетных и сердечной мышцах миозин входит в состав саркомеров, образуя толстые филаменты.

К структурным относятся и многие вспомогательные белки, входящие в состав цитоскелета. Так, в образовании саркомеров участвуют белки титин, тропомиозин и др.

Структурные белки органелл

Белки создают и определяют форму (структуру) многих клеточных органелл. В основном из белков состоят такие органеллы, как рибосомы, протеасомы, ядерные поры и др. Гистоны необходимы для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Из белков состоят клеточные стенки некоторых протистов (например,хламидомонады); в составе оболочки клеток многих бактерий и архей присутствует белковый слой (S-слой), который крепится у грамположительных видов к клеточной стенке, а у грамотрицательных — к наружной мембране. Из белка флагеллина состоят прокариотические жгутики.

Транспортная функция

Транспортная функция белков — участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.

Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

Перенос веществ через клеточную мембрану У всех клеток есть мембрана, состоящая из двойного слоя липидов. В клетку должны поступать многие необходимые для жизни вещества (сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов), но мембрана для них непроницаема. Поэтому в состав мембраны входят транспортные белки, которые и осуществляют перенос всех необходимых соединений. Транспорт этих соединений осуществляется двумя способами:

1) белками-переносчиками, которые взаимодействуют с молекулой переносимого вещества и каким-либо способом доставляют её внутрь клетки.

2) каналообразующими белками, которые образуют в мембране водные поры, через которые (когда они открыты) могут проходить вещества. Каналообразующие белки (коннексины и паннексины) формируют щелевые контакты, через которые низкомолекулярные вещества могут транспортироваться из одной клетки в другую (через паннексины и в клетки из внешней среды).

Перенос веществ внутри клетки

Этот перенос осуществляется между ядром и другими органоидами и цитоплазмой клетки. Например, перенос белков между ядром и цитоплазмой (ядерно-цитоплазматический транспорт)происходит благодаря ядерным порам, которые пронизывают двухслойную оболочку ядра. Они состоят примерно из тридцати белков — нуклеопоринов. Вещества переносятся из цитоплазмы в ядро клетки вместе с беклами — транспортинами. Эти белки узнают вещества, предназначенные для транспорта в ядро, и связываются с ними. Затем этот комплекс белков заякоривается на белках ядерной поры и попадает в её канал, а затем в ядро. Там она связывается ещё с одним белком и распадается, а транспортины направляются обратно в цитоплазму.

Также для транспортировки веществ внутри клеток используются микротрубочки. По их поверхности могут передвигаться митохондрии и мембранные пузырьки. Этот транспорт осуществляют моторные белки. Они делятся на два типа: цитоплазматические динеины и кинезины. Эти две группы белков различаются тем, от какого конца микротрубочки они перемещают груз: динеины от + конца к — концу, а кинезины наоборот.

Перенос веществ по организму

Наиболее известный транспортный белок, осуществляющий транспорт веществ по организму — это гемоглобин. Он переносит кислород по кровеносной системе от лёгких к органам и тканям. 15 % углекислого газа транспортируется к лёгким с помощью гемоглобина. В скелетных и сердечной мышцах перенос кислорода выполняется белком, который называется миоглобин. Жирные кислоты транспортируются альбуминами сыворотки крови. Кроме того, белки группы альбуминов, например, транстиретин, транспортируют гормоны щитовидной железы. Также важнейшей транспортной функцией альбуминов является перенос билирубина, желчных кислот, стероидных гормонов, лекарств и неорганических ионов.

Другие белки крови — глобулины переносят различные гормоны, липиды и витамины. Транспорт ионов меди в организме осуществляет глобулин — церулоплазмин, а транспорт ионов железа — белок трансферрин.

Защитная функция

Защитная функция белков — способность белков обеспечивать защиту организмов от неблагоприятного воздействия различных факторов. Эту функцию белки могут выполнять несколькими различными способами.

Механическая защита

Белки могут обеспечивать механическую защиту клетки или всего организма. Из белков состоит клеточная стенка некоторых протистов (например. одноклеточной водоросли хламидомонады), кутикула нематод и другие покровные образования. У наземных позвоночных ороговение покровного эпителия кожи обеспечивает белок кератин, синтезируемый в клетках эпидермиса. К роговых производных кожи относятся, роговые чешуи рептилий, перья и чехол клюва птиц, шерсть, копыта и рога млекопитающих и др. Состоящие из белков покровные образования могут обеспечивать не только механическую защиту, но и термоизоляцию, защиту от воздействия ультрафиолетового излучения и химических веществ, от потерь жидкости и проникновения в организм бактерий и других паразитов.

Свертывание крови

К механическим защитным функциям белков можно отнести способность крови свертываться, что обеспечивается благодаря белку фибриноген, содержащийся в плазме крови. Когда кровь начинает свертываться, фибриноген расщепляется ферментом тромбином; после расщепления образуется мономер — фибрин, который, в свою очередь, полимеризуется и образует длинные белые нити. Из нитей фибрина и эритроцитов образуется тромб, который при последующей сокращении фибрина затвердевает. Таким образом, фибрин играет главную роль в процессе свертывания крови и предотвращении кровопотери.

Химическая защита

Связывание токсинов белковыми молекулами и действие на токсины ферментов может обеспечивать их обезвреживание. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

В защите клеток от вредных веществ могут принимать участие также транспортные белки, например, многие белки суперсемейства АВС-транспортеров. Эти белки, имеющиеся у всех живых организмов, транспортируют через клеточную мембрану различные вещества (липиды, многие ксенобиотики и др.). АВС-транспортеры обеспечивают защиту бактерий от действия многих антибиотиков, отвечают за явление множественной лекарственной устойчивости| раковых клеток.

Иммунная защита

Иммуная функция белков играет очень важную роль в организме животных. В тот момент, когда в организм попадают возбудители – вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки – антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.

В иммунной системе играют важную роль не только белки-антитела, но и лизоцимы и белки системы комплемента. Лизоцимы – белки-ферменты, которые разрушают стенки бактерий путем гидролизу их компонентов. Белки комплемента запускают каскад реакций, в результате которых образуется белок МАК (мембраноатакующий комплекс). МАК атакует бактерию, разрушая ее клеточную мембрану. Если этого не произошло, другие белки системы комплемента помечают эту клетку для последующего её уничтожения фагоцитами.

К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседине клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

Защитная функция токсинов

Белки обеспечивают активную и пассивную ядовитость многих организмов, которая служит для защитыу от врагов или для нападения на добычу. Белки — основной компонент ядов большинства животных, а также некоторых грибов и бактерий. Попадая в организм жертвы, ядовитые белки (токсины) действуют на определенные молекулы или клетки-мишени. Мишенями для большинства токсинов служат клетки нервной системы.

Белки и пептиды содержатся в ядах большинства животных (например, змей, скорпионов, стрекающих и др.). Содержащиеся в ядах белки имеют различные механизмы действия. Так, яды гадюковых змей часто содержат фермент фосфолипазу, который вызывает разрушение клеточных мембран и, как следствие, гемолиз эритроцитов и геморрагию. В яде аспидов преобладают нейротоксины; например, в яде крайтов содержатся белки α-бунгаротоксин (блокатор никотиновых рецепторов ацетилхолина и β-бунгаротоксин(вызывает постоянное выделение ацетилхолина из нервных окончаний и тем самым истощение его запасов); совместное действие этих ядов вызывает смерть от паралича мышц.

Бактериальные белковые яды - ботулотоксин, токсин тетаноспазмин, вырабатываемый возбудителями столбняка, дифтерийный токсин возбудителя дифтерии, холерный токсин. Многие из них являются смесью нескольких белков с разных механизмом действия. Некоторые бактериальные токсины белковой природы являются очень сильными ядами; компоненты ботулотоксина - наиболее ядовитое из известных природных веществ.

Токсины патогенных бактерий рода Clostridium, видимо, требуются анаэробным бактериям для воздействия на весь организм в целом, чтобы привести его к смерти – это дает бактериям «безнаказанно» питаться и размножаться, а уже сильно увеличив свою популяцию покидать организм в виде спор.

Биологическое значение токсинов многих других бактерий точно не известно.

У растений в качестве ядов обычно используются вещества небелковой природы (алкалоиды, гликозиды и др.). Однако у растений встречаются и белковые токсины. Так, в семенах растения семейства молочайные клещевине содержится белковых токсин рицин. Этот токсин проинкает в цитоплазму клеток кишечника, и его ферментативная субъединица, воздействуя на рибосомы, необратимо блокирует трансляцию.

• [30] - Антитела
• [31] - ГЕМОСТАЗ (СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ)
• [32] - Интерфероны
• [33] — Бактериальные белковые токсины
• [34] — Механизм действия ботулотоксина (англ.)
• [[35]] — Яды животных

Рецепторная функция

Многие белки выполняют функцию рецепторов. Слово «рецептор» в биологии употребляется в двух значениях. Рецепторами называются клетки, специализирующиеся на восприятии раздражителей. Это могут быть чувствительные нейроны ил другие (не нервные) клетки (например, мышечные веретена).

Рецепторами также называются белки, молекулы которых служат для восприятия сигналов, получаемых клеткой, и запускают ответную реакцию клетки на тот или иной сигнал.

Белок-рецептор — молекула (обычно белок или гликопротеид)? распложеннная на поверхности клетки, клеточных органелл или растворенная в цитоплазме, специфически реагирующая изменением своей формы на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передающая этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы, нередко при помощи так называемых вторичных посредников или трансмембранных ионных токов.

Вещество, специфически соединяющееся с рецептором, называется лигандом этого рецептора. Внутри организма это обычно гормон или нейромедиатор либо их искусственные заменители, применяемые в качестве лекарственных средств и ядов (агонисты). Некоторые лиганды, напротив, блокируют рецепторы (антагонисты). Когда речь идет об органах чувств, лигандами являются вещества, воздействующие на рецепторы обоняния или вкуса. Кроме того зрительные рецепторы реагируют на свет, а в органах слуха и осязания рецепторы чувствительны к механическому давлению, вызываемому колебаниями воздуха и иными воздействиями.

Мембранные рецепторы

Очень часто у белков есть гидрофобные участки, которые взаимодействуют с липидами, и гидрофильные участки, которые находятся на поверхности мембраны клетки, соприкасаясь с водным содержимым клетки. Большинство мембранных рецепторов — именно такие трансмембранные белки.

Многие из мембранных белков-рецепторов связаны с углеводными цепями, то есть представляют собой гликопротеиды. На их внеклеточных поверхностях находятся олигосахаридные цепи (гликозильные группы), похожие на антенны. Такие цепочки, состоящие из нескольких моносахаридных остатков, имеют самые различные формы, что объясняется разнообразием связей между моносахаридными остатками и существованием α- и β-изомеров.

Функция «антенн» — это распознавание внешних сигналов. Распознающие участки двух соседних клеток могут обеспечивать сцепление клеток, связываясь друг с другом. Благодаря этому клетки ориентируются и создают ткани в процессе дифференцировки. Распознающие участки присутствуют и в некоторых молекулах, которые находятся в растворе, благодаря чему они избирательно поглощаются клетками, имеющими комплементарные распознающие участки (так, например, поглощаются ЛПНП с помощью рецепторов ЛПНП).

Два основных класса мембранных рецепторов — это метаботропные рецепторы и ионотропные рецепторы.

Ионотропные рецепторы представляют собой мембранные каналы, открываемые или закрываемые при связывании с лигандом. Возникающие при этом ионные токи вызывают изменения трансмембранной разности потенциалов и, вследствие этого, возбудимости клетки, а также меняют внутриклеточные концентрации ионов, что может вторично приводитъ к активации систем внутриклеточных посредников. Одним из наиболее полно изученных ионотропных рецепторов является н-холинорецептор.

Структура гетеротримерного G-белка, состоящего из трёх разных субъединиц — αt/αi (голубые), β (красная) и γ (зелёная)

Метаботропные рецепторы связаны с системами внутриклеточных посредников. Изменения их конформации при связывании с лигандом приводит к запуску каскада биохимических реакций, и, в конечном счете, изменению функционального состояния клетки. Основные типы мембранных рецепторов:

1. Рецепторы, связанные с гетеротримерными G-белками (например, рецептор вазопрессина).
2. Рецепторы, обладающие тирозинкиназной активностью (например, рецептор инсулина или рецептор эпидермального фактора роста).

Рецепторы, связанные с G-белками, представляют собой трансмембранные белки, имеющие 7 трансмембранных доменов, внеклеточный N-конец и внутриклеточный C-конец. Сайт связывания с лигандом находится на внеклеточных петлях, домен связывания с G-белком — вблизи C-конца в цитоплазме.

Активация рецептора приводит к тому, что его α-субъединица диссоциирует от βγ-субъединичного комплекса и таким образом активируется. После этого она либо активирует, либо, наоборот инактивирует фермент, продуцирующий вторичные посредники.

Рецепторы с тирозинкиназной активностью фосфорилируют последующие внутриклеточные белки, часто тоже являющиеся протеинкиназами, и таким образом передают сигнал внутрь клетки. По структуре это — трансмембранные белки с одним мембранным доменом. Как правило, в активированном состоянии они образуют гомодимеры, субъединицы которых связаны дисульфидными мостиками.

Внутриклеточные рецепторы

Внутриклеточные рецепторы — как правило, факторы транскрипции (например, рецепторы w:глюкокортикоидов) или белки, взаимодействующие с факторами транскрипции. Большинство внутриклеточных рецепторов связываются с лигандами в цитоплазме, переходят в активное состояние, транспортируются вместе с лигандом в ядро клетки, там связываются с ДНК и либо индуцируют, либо подавляют экспрессию некоторого гена или группы генов.
Особым механизмом действия обладает оксид азота (NO). Проникая через мембрану, этот гормон связывается с растворимой (цитозольной) гуанилатциклазой, которая одновременно является и рецептором оксида азота, и ферментом, который синтезирует вторичный посредник — цГМФ.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.

Клетки могут взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей|, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма

Регуляторная функция

Регуляторная функция белков ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приему и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда. Постоянно открывают все новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

• белки — рецепторы, воспринимающие сигнал (см. раздел "Рецепторная функция)
• сигнальные белки — гормоны и другие вещества, осуществляющие межклеточную сигнализацию (многие, хотя и далеко не все, из них является белками или пептидами) (см. раздел "Сигнальная функция")
• регуляторные белки, которые регулируют многие процессы внутри клеток.

Белки регулируют процессы, происходщие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)

Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор — это белок, который, попадая в ядро клетки, регулирует транскрипцию ДНК, то есть синтез мРНК по матрице ДНК. Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов - это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

Факторы регуляции трансляции Трансляция — синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

Факторы регуляции сплайсинга Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Существует альтернативный сплайсинг, при котором из одной пре-м-РНК могут образовываться несколько разных хрелых м-РНК. Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфорилирования - присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы - белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков — один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Каталитическая функция белков. Обмен веществ и энергии как совокупность ферментативных реакций

Ферменты, или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — дрожжи, закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).
Наука о ферментах называется энзимологией.

Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (ообразуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептичную связь, следующую за многими аминокислотами.

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Многие ферменты обладают сложной четвертичной структурой.

Механизм работы ферментов

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов (коферментов, ионов металлов, АТФ и др.).

Фермент, соединяясь с субстратом:

• очищает субстрат от водяной «шубы»
• располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
• подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко – за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствии фермента:

• А+В = АВ

В присутствии фермента:

• А+Ф = АФ
• АФ+В = АВФ
• АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Модель «ключ-замок»

Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Регуляция работы ферментов

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами ферментов (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

• [36] Анимация «Снижение энергии активации: роль ферментов» (англ. текст)